Какие белки называются протеинами

Какие белки называются протеинами

Подробное решение параграф § 11 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Каменский А.А., Криксунов Е.А., Пасечник В.В. 2014

1. Почему белки считаются полимерами?

Ответ. Белки – это полимеры, то есть молекулы, построенные, как цепи, из повторяющихся мономерных звеньев, или субъединиц, состоящие из аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидной связью. Они – основные и необходимые составные части всех организмов.

Различают белки простые (протеины) и сложные (протеиды) . Протеины – белки, молекулы которых содержат только белковые компоненты. При полном их гидролизе образуются аминокислоты.

Протеидами называют сложные белки, молекулы которых существенно отличаются от молекул протеинов тем, что помимо собственно белкового компонента содержат низкомолекулярный компонент небелковой природы

2. Какие функции белков вам известны?

Ответ. Белки выполняют следующие функции: строительную, энергетическую, каталитическую, защитную, транспортную, сократительную, сигнальную и другие.

Вопросы после § 11

1. Какие вещества называются белками?

Ответ. Белки, или протеины, представляют собой биологические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Все аминокислоты имеют аминогруппу (-NH2) и карбоксильную группу (-СООН) и различаются строением и свойствами радикалов. Аминокислоты связаны между собой пептидными связями, поэтому белки называют еще поли­пептидами.

Ответ. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы – конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации. Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

3. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?

Ответ. Вторичная структура белка формируется при образовании водородных связей между -СО- и -NH- группами. При этом полипептидная цепь закручивается в спираль. Спираль может приобретать конфигурацию глобулы, так как между радикалами аминокислот в спирали возникают разнообразные связи. Глобула — третичная структура белка. Если несколько глобул объединяются в единый сложный комплекс, то возникает четвертичная структура. Например, гемоглобин крови человека образован четырьмя глобулами.

4. Что такое денатурация белка?

Ответ. Нарушение природной структуры белка называется денатурацией. Под действием ряда факторов (химических, радиоактивных, температурных и др.) может разрушиться четвертичная, третичная и вторичная структуры белка. В случае, если действие фактора прекращается, белок может восстановить свою структуру. Если же действие фактора нарастает, разрушается и первичная структура белка — полипептидная цепь. Это уже необратимый процесс — восстановить структуру белок не может

5. По какому признаку белки делятся на простые и сложные?

Ответ. Простые белки состоят исключительно из аминокислот. В состав сложных белков могут входить другие органические вещества: углеводы (тогда они называются гликопротеинами), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины).

6. Какие функции белков вам известны?

Ответ. Строительная (пластическая) функция. Белки являются структурным компонентом биологических мембран и органоидов клетки, а также входят в состав опорных структур организма, волос, ногтей, сосудов. Ферментативная функция. Белки служат ферментами, т. е. биологическими катализаторами, ускоряющими скорость биохимических реакций в десятки и сотни миллионов раз. Примером может служить амилаза, расщепляющая крахмал до моносахаридов. Сократительная (двигательная) функция. Ее выполняют особые сократительные белки, обеспечивающие движение клеток и внутриклеточных структур. Благодаря им перемещаются хромосомы при делении клетки, а жгутики и реснички приводят в движение клетки простейших. Сократительные свойства белков актина и миозина лежат в основе работы мышц. Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте молекул и ионов в пределах организма (гемоглобин переносит кислород из легких к органам и тканям, альбумин сыворотки крови участвует в транспорте жирных кислот). Защитная функция. Она заключается в предохранении организма от повреждений и вторжения чужеродных белков и бактерий. Белки-антитела, вырабатываемые лимфоцитами, создают защиту организма от чужеродной инфекции, тромбин и фибрин участвуют в образовании тромба, тем самым помогая организму избежать больших потерь крови. Регуляторная функция. Ее выполняют белки-гормоны. Они участвуют в регуляции активности клетки и всех жизненных процессов организма. Так, инсулин регулирует уровень сахара в крови и поддерживает его на определенном уровне. Сигнальная функция. Белки, встроенные в мембрану клетки, способны менять свою структуру в ответ на раздражение. Тем самым передаются сигналы из внешней среды внутрь клетки. Энергетическая функция. Она реализуется белками крайне редко. При полном расщеплении 1 г белка способно выделиться 17,6 кДж энергии. Однако белки для организма — очень ценное соединение. Поэтому расщепление белка происходит обычно до аминокислот, из которых строятся новые полипептидные цепочки. Белки-гормоны регулируют активность клетки и всех жизненных процессов организма. Так, в организме человека соматотропин участвует в регуляции роста тела, инсулин поддерживает на постоянном уровне содержание глюкозы в крови.

7. Какую роль выполняют белки-гормоны?

Ответ. Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы. Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

8. Какую функцию выполняют белки-ферменты?

Ответ. Ферменты являются биологическими катализаторами, то есть ускорителями химических реакций в сотни миллионов раз. Ферменты обладают строгой специфичностью по отношению к веществу, вступающему в реакцию. Каждая реакция катализируется своим ферментом.

9. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?

Ответ. Мономеры белков аминокислоты — ценное сырье для построения новых белковых молекул. Поэтому полное расщепление полипептидов до неорганических веществ происходит редко. Следовательно, энергетическая функция, заключающаяся в выделении энергии при полном расщеплении, выполняется белками до­вольно редко.

►Белок яйца является типичным протеином. Выясните, что с ним произойдёт, если на него подействовать водой, спиртом, ацетоном, кислотой, щёлочью, растительным маслом, высокой температурой и т. д.

Ответ. В результате действия высокой температуры на белок яйца произойдет денатурация белка. При действии спирта, ацетона, кислотами или щелочами происходит примерно то же самое: белок сворачивается. Это процесс, при котором происходит нарушение третичной и четвертичной структуры белка вследствие разрыва водородных и ионных связей.

В воде и растительном масле белок сохраняет свою структуру.

►Измельчите клубень сырого картофеля до состояния кашицы. Возьмите три пробирки и в каждую положите небольшое количество измельчённого картофеля.

Первую пробирку поместите в морозилку холодильника, вторую – на нижнюю полку холодильника, а третью – в банку с тёплой водой (t = 40 °С). Через 30 мин достаньте пробирки и в каждую капните небольшое количество пероксида водорода. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты

Ответ. Данный опыт иллюстрирует активность фермента каталазы живой клетки на перекись водорода. В результате реакции выделяется кислород. По динамике выделения пузырьков можно судить об активности фермента.

Опыт позволил зафиксировать следующие результаты:

Активность каталазы зависит от температуры:

1. Пробирка 1: пузырьков нет – это потому, при низкой температуре клетки картофеля разрушились.

2. Пробирка 2: пузырьков небольшое количество – потому, что активность фермента при низкой температуре невысока.

3. Пробирка 3: пузырьков много, температура оптимальна, каталаза очень активна.

► В первую пробирку с картофелем капните несколько капель воды, во вторую – несколько капель кислоты (столовый уксус), а в третью – щёлочи.

Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты. Сделайте выводы.

Ответ. При добавлении воды ничего не происходит, при добавлении кислоты происходит некоторое потемнение, при добавлении щелочи «вспенивание» – щелочной гидролиз.

Белки (протеины)

Здесь даны общие представления о белках. Подробнее о строении белков можно узнать на страничке Строение белков

Определение понятия

Белки (протеины, полипептиды) — это высокомолекулярные органические гетерополимеры (нерегулярные биополимеры), состоящие из цепочки остатков L-альфа-аминокислот , последовательно соединённых друг с другом пептидными связями.

Названию “белки”, принятому в отечественной литературе, соответствует международный термин “протеины” (от греч. proteios — первый).

В живых организмах состав и последовательность аминокислотнах остатков в белках определяются генетическим кодом ДНК. При биосинтезе белков в большинстве случаев используется 20+1=21 стандартных аминокислот, которые называют “белковыми аминокислотами”.

Классификация

Белки подразделяются на две группы:
1. Протеины (простые белки) – состоят только из аминокислот и при гидролизе почти не образуют других продуктов.
2. Протеиды (сложные белки) – состоят из собственно белковой части, построенной из α-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой. При гидролизе протеиды кроме α-аминокислот образуют и другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.

1. Протеины
1) Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей (не осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия NaCl, но могут быть осаждены при насыщении раствора сульфатом аммония). Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав белка яйца, сыворотки крови, молока, а также ферментов и семян растений.
2) Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Входят в состав мышечных волокон (миозин), яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).
3) Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80%-ном спирте. Не свертываются при кипячении. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).
4) Протамины. Сильные основания. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав (состоят преимущественно из диаминокислот) и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб, а также в состав сложных белков – нуклеопротеидов.
5) Гистоны. Менее сильные основания. Содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами. Растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимы в разбавленных щелочах. Обычно образуют собственно белковые части сложных белков. В качестве примера можно назвать глобин – белок, входящий в состав сложного белка крови – гемоглобина. Гистоны являются белковой основой хромосом.
6) Склеропротеины. Прочные и стойкие. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей (они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами и щелочами, причем с расщеплением молекул). Устойчивы к гидролизу. Характерно высокое содержание серы. У животных выполняют опорные и покровные функции; в растениях не встречаются. Представители: коллаген – белковое вещество костей, кожи, хрящей, соединительных тканей; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; кератин – белок шерсти, волос, рогового вещества, ногтей, эпидермиса кожи; фиброин – белок шелка.

2. Протеиды
1) Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического азотистого основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах. Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.
2) Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Являются слабыми кислотами. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относятся казеин коровьего молока и вителлин – белок, входящий в состав яичного желтка.
3) Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны. Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.
4) Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество. Пример: гемоглобин крови; при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество гем красного цвета.
5) Липопротеиды. Это соединения белка с липидами. Содержатся в цитоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.

Белки классифицируются также по форме их молекул:
1) Фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму; к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти.
2) Глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки.

Видео: О белках доступно

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Что такое белки

Человеческий организм состоит из огромного разнообразия химических элементов, среди них аминокислоты, белки, жиры и углеводы. Чтобы понять, как протекают некоторые процессы в организме, необходимо разобраться, что такое белки и какова их структура.

Какие вещества называют белками, или протеинами

Протеин, или белок — это одно из важнейших соединений в организме человека, без которого невозможно представить себе процесс пищеварения и жизнедеятельности. Имеет огромное значение для набора мышечной массы,

Что такое белок

Протеины классифицируют по типу происхождения:

• растительные — усваиваются на 20–40 процентов;
• животные — процент усвоения от 60 до 90 по причине схожести с человеческими.

Выясняя, какие вещества называются белками или протеинами, следует знать, что между ними практически нет разницы, это схожие элементы, имеющие одну идентичную структуру. Белками являются полимерные молекулы, которые выстроены в цепи повторяющихся мономерных звеньев или же из менее крупных элементов, состоящих из аминокислот. Такие субединицы соединяются пептидной связью в определённой последовательности. Протеины — это простые белки, а сложные носят название протеиды.

Полезная информация! Протеины — это те белки, молекулы которых содержат в себе лишь белковые составляющие. При полном гидролизе протеинов образуются аминокислоты.

Строение белков, их функции, свойства, химический состав

Белки относятся к классу высокомолекулярных органических веществ. Они состоят из аминокислот и составляют половину от сухой массы всех живых организмов. Состав и строение белков, как было сказано выше, связано с аминокислотами, с их аминогруппой и кислотной карбоксильной группой. При их взаимодействии образуется пептидная связь. Именно поэтому белки иногда могут называть полипептидами. Строение включает в себя несколько белковых структур.

• первичная — аминокислотная цепочка с сильной ковалентной связью. Чередуя каждые 20 аминокислот в разном порядке, можно сформировать множество разных белков. Функции и строение изменятся, если поменять хоть одну аминокислоту. По этой причине первичная структура является наиболее важной;
• вторичная — спиралевидная структура с более слабыми водородными связями;
• третичная — шаровидная форма (глобула), тут есть 4 вида связей — слабые ионные, гидрофобные и водородные, одна сильная — дисульфидная.
• четвертичная есть не во всех белках, заключает в себе несколько глобул с теми же связями, что и третичная структура. Пример таких белков — гемоглобин.

Количество белка в организме

Из чего состоят белки:

• углерод — 50 процентов;
• кислород — 22 процента;
• азот — 16 процентов;
• водород — 7 процентов;
• сера — 0,4-2,5 процента.

Химический состав белков включает также фосфор, железо, йод, медь, макровещества и микровещества. Помимо этого, процентное соотношение показателей может варьироваться в различных белках. Постоянством отличается лишь показатель азота — практически всегда в районе 16 процентов.

Полезная информация! Название «белок» происходит от их свойства при нагревании становиться белыми. Общая формула белков характеризуется общей формулой аминокислот, входящих в их состав и выглядит так: [H₂N-RCOO-NH-R’COO-NH-].

• ферментативная или же каталитическая. Характеризуется комплементарностью и специфичностью, белки-ферменты повышают скорость течения химических реакций;
• защитная — поддержка иммунитета, антитела сражаются с возбудителями болезней;
• строительная или же структурная — клетка, как основная структурная единица, состоит (помимо воды) из белка.

Физические свойства белков:

• глобулярные (растворимость). Растворяясь в воде, образуют коллоидные растворы (казеин, альбумин и другие);
• фибриллярные — нерастворимы в воде (кератин, коллаген).

Такая характеристика белков, как гидратация также имеет большое значение и представляет собой связывание воды. Данный процесс определяется набуханием белков, они увеличиваются в размере и массе. Отмечается частичное растворение элементов. Ещё одним физико-химическим свойством является ионизация. Ионизация молекул качественно схожа с ионизацией аминокислот. Но в количественном отношении у белков есть большее количество групп, способных к ионизации. В аспекте ионизации необходимо взять в работу и такое понятие, как изоэлектрическая точка. Краткое определение данного понятия звучит примерно так — кислотность среды (Ph). Эта точка показывает значение, при котором молекула переходит в электронейтральный статус.

У белков есть еще роль буферной системы. Альбумин представляет собой роль буфера, так как обладает амфотерными свойствами. Вклад альбуминов в буферизацию плазмы крови составляет приблизительно 5 процентов.

Интересно знать! Коллаген при взаимодействии с водой обладают высокой вязкостью. При нагревании соединения сворачиваются, поэтому не имеют температуры кипения и плавления.

Также полезно знать, какие бывают белки:

• пепсин. Присутствует в составе желудочного сока, может запустить процесс разрушения других элементов в ходе пищеварения;
• интерферон активно применяется при лечении гриппа и насморка, так как способен устранять вредоносные элементы, вызывающие эти болезни.

В состав белков входят остатки различных аминокислот. Обширный надмолекулярный белковый комплекс представляет собой самоорганизующуюся систему. Роль и биологическая ценность таких соединений жизненно важны. Значительную работу белок выполняет при построении клеток тканей различных органов. Важную роль выполняет и при образовании природных ферментов, большей части гормонов, гемоглобина и многих других органических элементов. Следовательно, белки можно назвать одним из незаменимых материалов организма. Они защищают его от вредоносных инфекций, помогают при усвоении витаминов, минеральных веществ.

Схема переваривания в желудочно-кишечном тракте

В ходе переваривания происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот. Расщепление до аминокислот начинается в желудке, затем продолжается в двенадцатиперстной кишке. Финальная стадия происходит в тонком кишечнике. В некоторых случаях процесс распада и переформирования в аминокислоты может проходить и в толстом кишечнике под влиянием микрофлоры. В тонком кишечнике процесс переваривания проходит под влиянием ферментов пептидгидролаз.

Внимание! Согласно изучениям биохимиков, альтернативным названием пептидгидролаз является пептидаз. И основные пептидазы синтезируются в клетках самого желудка, поджелудочной железы и кишечника.

В желудке белки, которые были получены с продуктами, денатурируются и гидролизуются, впоследствии образуя олигопептиды. В кишечнике панкреатические пептидгидролазы продолжают процесс гидролиза полученных олигопептидов, образуются дипептиды и трипептиды, свободные кислоты. Короткие пептиды распадаются до свободных аминокислот в клетках кишечного эпителия и в пристеночном слое, после чего происходит процесс всасывания.

Колориметрический метод определения концентрации

В ходе изучения истории открытия белков, их влияния на процессы жизнедеятельности, а также их определения в лекарственных средствах и применения их при различных заболеваниях, было разработано несколько научно-исследовательских методов. Для определения количества белка используют колориметрические и спектрофотометрические методы, которые могут определить химические микроэлементы по содержанию общего азота в лекарственных препаратах.

Перед началом колориметрического исследования конструируют калибровочный график с использованием стандартного шаблона белка (аминокислоты тирозина, бычий сывороточный альбумин, сывороточный альбумин человека). Хоть он и не является элементарным способом исследований, но очень полезен при выявлении точных показателей.

• определение с биуретовым реактивом. Этот метод базируется на образовании комплекса двухвалентной меди с пептидными связями молекулы белка в щелочной среде фиолетового цвета;
• микроопределение с реактивом Бенедикта. Принцип данного исследования схож с методом, предполагающим использование биуретового реактива;
• определение органических соединений по методу Лоури. Наиболее распространённый метод с применением реактива Фолина;
• определение органических соединений по методу Лоури в версии Сяткина. Проводится такая презентация для того, чтобы определить элементное содержание белка в медикаментах с повышенным содержанием липопроетидов и гликопротеидов.

Интересно знать! При определении белка в лабораторных пробах используют условия проведения реакций и измерения поглощения растворов, идентичные тем, что применяются при построении калибровочного графика.

Разрушение природной структуры белка

Разрушение природной структуры белка называют денатурацией. В процессе денатурации происходит изменение нативной конформации белковой молекулы под действием различных факторов (в большинстве случаев дестабилизирующих). Потеря природных и нативных свойств сопровождается разрушением четвертичной, третичной и даже иногда вторичной белковой структуры.

Белки являются одними из основных высокомолекулярных органических веществ. Они выполняют целый ряд важнейших функций в организме. Всем худеющим надо знать, что при сбрасывании лишних килограммов следует быть крайне осторожным с содержанием белка в рационе. Обычно спортсмены используют диеты с комбинированием продуктов, содержащих количество протеинов, а также используют различные добавки. Составлять такое меню стоит всё же совместно с профессиональными тренерами и диетологами.

Что такое белки, их значение для организма, в каких продуктах содержится белок

Основа жизни – белок.
Большинство биологических организмов на Земле, включая человека, – белковые структуры. Белки это вещества, без которых в организме корректный ход многих процессов невозможен.

Разберемся, чем полезны белки, какие продукты ими богаты, что представляет собой основанная на них диета.

Значение белка для организма

Белки — это первый компонент фундаментальной пищевой триады БЖУ (белки-жиры-углеводы). Рацион питания считается сбалансированным, если в нем данные компоненты распределены так (%): 30-30-40. То есть белкам отведена треть рациона.

Но что такое белки? Это сложные органические вещества. Аминокислоты, выстроенные цепочкой, – вот из чего состоят белки. Таких аминокислот всего 20, но их комбинации создают бесконечное разнообразие: список белков включает почти сотню тысяч позиций.

Организм продуцирует только половину необходимых аминокислот. Создать остальные, призвано питание:

• Белки состоят из аминокислот. Они расщепляются для синтеза белков организма. Или распадаются дальше, пополняя энергорезервы.
• Источники белка продукты: мясо, птица, рыбные, молочные продукты, орехи, зерно, бобовые. Они содержатся в овощах, фруктах, ягодах, но меньше.
• По этому принципу определяют главные виды белков: растительные и животные. Человеку необходимы оба.

Восстанавливать клеточные и тканевые структуры, налаживать биохимические процессы, убирать шлаки, наращивать мышцы – вот в чем заключается роль белка в организме.
Другие названия компонента – протеины (так белки называют бодибилдеры) или полипептиды.

Основные функции белка

Они не зря входят в первую тройку нутриентов. Перечень функций белка в организме человека внушителен:

• Транспорт. Полипептидами разносится кислород по крови. Через них к органам поступают питательные вещества, лекарственные препараты, другие вещества.
• Физические кондиции клеток. Большинство клеток, межклеточное вещество имеют их в составе. Если в рационе человека белка достаточно, они здоровы: формируются, растут правильно, эластичны, внутриклеточные обменные процессы проходят корректно. Однако со временем или от болезней клетки и ткани разрушаются. Без данного компонента восстановление невозможно. Эта функция важна для растущего организма (дети, подростки, беременные женщины) и людей, занятых тяжелой работой.
• Гормональный фон. Белки являются основой многих гормонов. Например, инсулина или продукции щитовидной железы. Их приток стабилизирует гормональный фон. Особенно это важно в период полового созревания, при климаксе, других подобных факторах.
• Метаболизм. Почти все ферменты, помогающие расщеплять сложные компоненты продуктов питания на первичные элементы, состоят из полипептидов. Достаточное содержание белка – залог усвояемости продуктов питания, выработки дополнительной энергии.
• Защита. Функция основана на определении белков как «строителей» новых клеток вместо выбывших. Так они укрепляют иммунитет, подпитывая защитные резервы организма.
• Координация. Работа мышечной системы как единого целого без насыщенных полипептидами продуктов невозможна.
• Эстетика. Протеины создают насыщение: надолго притупить чувство голода способно небольшое количество еды. Закономерно, что для бодибилдеров или сидящих на диете эти продукты – компонент питания номер один. Нутриент как строитель мышечной ткани делает фигуру точеной.

Жиры аккумулируются организмом «на всякий случай», углеводы становятся энергией. Полипептиды распадаются на аминокислоты, расходуясь на «ремонт» тканей или органов.

Действие на организм

Пища богатая белками, без излишков жиров или углеводов, оперативно оздоравливает организм. Механизм следующий:

• Улучшается метаболизм. Уходят шлаки, токсины, прочий мусор. В результате внутренние органы работают нормально.
• Без углеводов снижается насыщенность крови сахаром. Сердечно-сосудистая система укрепляется.
• Нормализуется выработка инсулина. Благодаря этому глюкоза, которую впитывают мышцы, сжигается быстрее.
• Ужесточается контроль водного баланса. Лишняя жидкость (весомый фактор лишнего веса) выводится.
• Поскольку жировые резервы расходуются без потери других полезных веществ, мышцы сохраняют тонус.

Насыщение от протеиновых продуктов сохраняется долго: они перевариваются не вдруг.

Белковая пища это какие продукты

Данные нутриенты присутствуют почти во всех видах пищи. Диетологи установили, в каких продуктах много белков. Они классифицируются как белковая (протеиновая) пища.

Виды протеиновой пищи

Продукты, насыщенные белком, бывают растительной или животной природы. У обоих видов продуктов свои достоинства и минусы:

• Растительный белок не утрачивает свойств после термообработки. Но усваивается медленно, придется съедать килограммы такой еды, чтобы набрать суточную норму. Поэтому как самостоятельный игрок котируется только вегетарианцами.
• Продукты животного происхождения усваиваются быстро, их нужно меньше по массе, однако почти у всех видов избыток жирового компонента. При потреблении осторожность требуется от следящих за фигурой.

В сегменте белковой пищи список продуктов обширен, личный рацион легко составят веганы, вегетарианцы, мясоеды.
Для поступления полного набора из аминокислот рекомендуется потреблять оба вида. Соотношение – 60% животного белка, 40% растительного.

Продукты животного происхождения как основной источник белка

У животной белковой еды список продуктов наиболее длинный и разнообразный. Включает мясные, рыбные, молочные продукты, яйца.

Рассмотрим их подробнее:

• Мясо. Содержит комплекс аминокислот плюс протеиновые структуры. Они облегчают усвоение еды, быстро и надолго притупляя голод. Речь о говядине, свинине, птице, субпродуктах.

Продукт номер один по количеству и характеристикам белка – курятина, вторая – говядина (она чуть жирнее). Для лучшей усвояемости белков мякоть желательно отваривать, запекать или тушить. Но не жарить.

У свинины нутриент аккумулирует нежирная малосочная мякоть. Меньше всего его у сала и жирной мякоти.

Достаточно нутриента содержат гусятина и индюшатина.

Насыщены им продукты — печень, почки, сердце перечисленных видов животных и птицы. Блюда из субпродуктов богаты железом, поэтому полезны анемичным людям.

• Рыба. Насыщена белками, низкокалорийна, легче, нежнее мяса. Продукт содержит множество минералов – йод, фосфор, калий, магний.

Вариант номер один – лососевое филе. Здесь также изобилие жирных омега 3 кислот, необходимых организму.

Полезны тунец, анчоусы, лобстеры, морепродукты, икра, молоки. Из консервов подходят варианты с рыбой в собственном соку.

• Яйца. Куриные яйца – кладезь протеина. У желтков и белков этого компонента почти поровну.
• Молочные продукты. Без красителей, загустителей, прочих добавок. Они содержат сывороточный протеин, укрепляющий иммунитет. Казеин (которым богаты кисломолочные продукты) способствует насыщению и продолжительному отсутствию чувства голода. Кисломолочные виды продуктов, например, творог, усваиваются практически мгновенно. Сохраняют достойные кондиции ногтей, скелета, зубов.

Почти лишено этого нутриента свежее молоко, но богато сухое цельное. Годятся мало — обезжиренные кисломолочные виды.

Продукты — лидеры по концентрации молочного белка: сыворотка, обезжиренный творог, сыры голландский, бри, литовский, пармезан, чеддер.

В каких овощах содержится белок

Таких представителей единицы:

• зеленый болгарский перец;
• свекла;
• брюссельская капуста;
• редис.

Брюссельская капуста – лидер, но и у нее белка мало (1,46-1,59 грамма на 100 граммов). Чтобы набрать ежесуточную норму, овощи придется съедать килограммами.

Крупы и бобовые в которых содержится много белка

Данные виды продуктов питания – основные поставщики белка вегетарианцам или сидящим на диете.

Крупы. Полезны, когда нехватку белка нужно восполнить срочно. Блюда из них богаты полиненасыщенными жирными кислотами, поэтому упорядочивают метаболизм. Показаны рис, перловая, гречневая, овсяная и пшеничная крупы.

Много этого нутриента в отрубях, пророщенной пшенице и ржи.

Бобовые культуры. Высокий процент полипептидов, насыщенность витаминной группой В плюс минералы отличает следующие виды продукта:

• чечевица;
• соя;
• горох (сушеный, консервированный, свежий; нут);
• фасоль (обычная или стручковая).

Бобовые культуры – полноценный дешевый заменитель животного белка.
Продукты также насыщены клетчаткой, которая вычищает шлаки и другой мусор.

Орехи и семена содержащие белок

Насыщенный протеинами, но проблемный сегмент продуктов. У орехов и семечек также изобилие других полезных элементов. Например, витамина Е, который дуэтом с протеиновыми структурами участвует в формировании мышц. Однако у них избыток жиров, они калорийны. Продукты утолят голод быстро и надолго, но для контролирующих личный вес не годятся.
Наибольшее количество нутриента содержат (по возрастанию): грецкие, миндальные, фундук, фисташки, арахис. То есть меньше всего у грецких орехов, чемпион – арахис.
Богаты белком кунжут, семечки подсолнечника, конопляные, тыквенные, льняные (20-22 г/100 г).

Другие продукты

Изобилие белков у порошка какао, сушеных белых грибов (по 20,1), морских водорослей (особенно спирулины – 28), мучных изделий. Например, у макарон его больше, чем у риса (10 против 7).

Топ 10 продуктов с наибольшим содержанием белка

Таблица белков представляет категории продуктов питания с максимальным количеством данного нутриента:

Суточная норма употребления белка

Сколько белка нужно человеку в сутки, зависит от пола, массы тела, стиля жизни, физических кондиций организма. Норма рассчитывается в граммах на килограмм массы тела человека.

При малоподвижном образе жизни (г/кг массы тела):

• норма белка в день для женщин – 1,00;
• для мужчины – 1,20.

Приверженцы активного стиля жизни, включая посещение спортивного или тренажерного зала:

• норма белка для женщины – 1,20;
• мужчины – 1,56-2,00.

Подросткам и беременным женщинам требуется 1,20-1,50 граммов ежесуточно.
Посчитать, сколько граммов белка нужно человеку, несложно. Например, подростку с массой тела 20 кг требуется 24-30 граммов ежесуточно.

Как сказывается недостаток белка на организм

Недостаточное потребление белков пагубно отражается на состоянии здоровья и внешнем облике человека:

1. Снижается тонус организма. Человек быстро утомляется, постоянно чувствует себя уставшим.
2. Тормозится рост, развитие организма, что критично для беременных, детей, подростков.
3. Зарождаются внутренние патологии: гормональные сбои, нарушения сердечного ритма, метаболизма.
4. Человека преследуют головные боли, мигрени, нарушение сна.
5. Главная опасность – ослабление иммунитета, уязвимость к малейшей инфекции.

Перечисленные проблемы ясно говорят о роли белков в питании человека.

Вред от белковой пищи

Польза протеиновой еды не отменяет ее опасности. Ведь большинство таких продуктов (особенно животных) считаются «тяжелыми» для организма.

Ограничения касаются людей со следующими проблемами здоровья:

• печеночная недостаточность;
• проблемы ЖКТ: язва желудка, гастрит, дисбактериоз.

Имеется в виду не полный отказ от такой пищи, а зацикленность на белковых диетах. Прежде чем их начинать, консультируются с лечащим врачом.

Здоровым людям она не противопоказана, но не более четырех недель. Доминирование протеинов в ущерб жирам или углеводам влечет нарушение баланса. Это чревато сбоями при обмене веществ, работе мочеполовой системы. Волосы и ногти станут ломкими, кожа сухой. А поклонник протеиновой пищи – нервным, раздражительным, тревожным.

Белковая диета

Модная и действенная диета, однако, содержит подводные камни. Решив похудеть или сделать мышцы красивыми, задействуя такие продукты, учитывают следующее:

1. Не каждое насыщенное полипептидами блюдо или продукт полезно. Чтобы насытиться, не набивая организм тяжелой едой, выбирают нежирные малокалорийные варианты.
2. Исключено переработанное мясо: колбаса, сосиски, паштеты. Эти продукты напичканы «улучшителями» вкуса, ароматизаторами, консервантами, жирами. Не нужны майонезы, соусы, сырковые массы. Их состав сводит на нет полезность природных нутриентов.
3. Чтобы количество белков, других полезных компонентов мяса сохранить максимально, его варят, тушат, запекают или готовят на пару.
4. Подсчитано, сколько же белка способен усвоить организм за один прием – 30-35 г. Поэтому «переводить» продукты ни к чему. Лучше кушать не трижды в день, а пять-шесть раз.
5. Основную (протеиновую) еду дополняют овощами, фруктами, кашами, кисломолочными продуктами. Такое сочетание гарантирует здоровье организма.
6. На ночь, за час-полтора до сна, допустим стакан нежирного йогурта или кефира.
7. Протеины – исходник номер один для строительства мышечной ткани. Поэтому диету стоит дополнять физическими нагрузками или активным отдыхом. Осиная талия, красивая пятая точка, упругая грудь не будут фантастикой.
8. Протеиновую диету рекомендуют применять не чаще раза в полугодие. При проблемах со здоровьем необходимость, длительность и периодичность устанавливает лечащий врач.
9. Подходящий рацион для протеиновой диеты: яйца, нежирные кисломолочные продукты, соевый сыр (тофу), мясо, филе лосося, все бобовые, цельнозерновой хлеб.

Выдержать чистоту эксперимента три-четыре недели сложно.
Чтобы не было совсем тоскливо, протеиновый рацион можно пару раз разбавить продуктами типа орешков, печеной или вареной картошки, творожка средней жирности. Однако сало, булочки, конфеты, картошечка фри, другие подобные жиры или углеводы запрещены однозначно.
Особая статья – протеиновый порошок (коктейль). Это продукт из белков, исключающий присутствие жиров. Усваивается моментально, способствует наращиванию мышц, делает фигуру рельефной. Полезен, если диета дополняется спортом.

Заключение

Белки необходимы человеку для здоровья и нормального самочувствия. Они насыщают надолго, очищают организм, формируют мышечный рельеф.

Их передозировка исключена, поэтому высчитывать количество белка в продукте до грамма не обязательно. Достаточно знать порядок цифр и перечень продуктов. Этот список обширен, поэтому меню легко составить по личному вкусу или состоянию здоровья.

Популярная химия

Главное меню

Известно, что в основе живой материи лежат органические вещества – белки, жиры, углеводы и нуклеиновые кислоты. Но самое важное место среди этих веществ занимает белок.

Большинство известных науке веществ при нагревании переходят из твердого вещества в жидкое. Но есть вещества, которые, наоборот, при нагревании переходят в твердое состояние. Эти вещества объединил в отдельный класс французский химик Пьер Джозеф Маке в 1777 г. По аналогии с яичным белком, который сворачивается при нагревании, эти вещества были названы белками. Белки иначе называются протеинами. По-гречески протеин (протейос) означает «занимающий первое место». Это название белок получил в 1838 г., когда голландский биохимик Жерар Мюльдер написал, что жизнь на планете была бы невозможна без некоего вещества, которое является наиболее важным из всех известных науке веществ и которое обязательно присутствует абсолютно во всех растениях и животных. Это вещество Мюльдер назвал протеин.

Белок – это самое сложное вещество среди всех питательных веществ. В каждой клетке человеческого организма происходят химические реакции, в которых очень важную роль играет белок.

Из чего состоит белок

В состав белков входят: азот, кислород, водород, углерод. А вот другие питательные вещества азот не содержат.

Белок – это природный полимер. А полимеры – это вещества, молекулы которых содержат очень большое количество атомов. Ещё в XIX векерусский химик Александр Михайлович Бутлеров доказал, что если изменяется строение молекулы, то изменяются и свойства вещества. Основным строительным материалом белков являются аминокислоты. А в белках встречаются различные сочетания аминокислот. Следовательно, в природе существует большое разнообразие белков с различными свойствами. С помощью исследований обнаружили примерно 20 аминокислот, которые участвуют в создании белков.

Как происходит процесс образования молекулы белка

Аминокислоты присоединяются друг к другу последовательно. В результате этого процесса образуется цепочка, которая называется полипептид. Впоследствии полипептиды могут сворачиваться в спирали или принимать другую форму. Свойства белка зависят от состава аминокислот, от того, какое количество аминокислот участвует в синтезе, и в каком порядке эти аминокислоты присоединяются друг к другу. Например, в синтезе двух белков участвует одинаковое количество аминокислот, имеющих к тому же одинаковый состав. Но если эти аминокислоты будут располагаться в разной последовательности, то мы получим два абсолютно разных белка.

Если пептиды содержат не более 15 аминокислотных остатков, то они называются олигопептиды. А пептиды, содержащие до нескольких десятков тысяч или даже сотен тысяч аминокислотных остатков, называются белками. Молекула белка имеет компактную пространственную структуру. Эта структура может быть в виде волокон. Такие белки называются фибриллярными. Они являются строительными белками. Если молекула белка имеет структуру в виде шара, то белки называются глобулярными. К таким белкам относятся ферменты, антитела, некоторые гормоны.

В зависимости от того, какие аминокислоты входят в состав белков, белки бывают полноценные и неполноценные. В состав полноценных белков входит полный набор аминокислот. В неполноценных белках некоторые аминокислоты отсутствуют.

Белки также подразделяются на простые и сложные. Простые белки содержат только аминокислоты. В состав сложных белков кроме аминокислот входят ещё и металлы, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты.

Роль белков в организме человека

В организме человека белки выполняют различные функции.

1. Структурная. Белки входят в состав клеток всех тканей и органов.

2. Защитная. Белок интерферон синтезируется в организме для защиты от вирусов.

3. Двигательная. Белок миозин участвует в процессе сокращения мышц.

4. Транспортная. Гемоглобин, являющийся белком, в составе эритроцитов участвует в переносе кислорода и углекислого газа.

5. Энергетическая. В результате окисления молекул белков освобождается энергия, необходимая для жизнедеятельности организма.

6. Каталитическая. Белки ферменты выступают в роли биологических катализаторов, увеличивающих скорость химических реакций в клетках.

7. Регуляторная. Гормоны регулируют различные функции организма. Например, инсулин регулирует уровень сахара в крови.

В природе существует огромное количество белков, способных выполнять самые разнообразные функции. Но самая главная функция белков – поддержание жизни на Земле совместно с другими биомолекулами.